（来源：南湖新闻网）近日，作物遗传改良全国重点实验室蛋白质科学研究团队联合油菜团队在Nature Communications杂志在线发表了题为“Insights into themechanism of phospholipid hydrolysis by plant non-specific phospholipase C”的研究论文。该研究解析了植物特有的磷脂水解酶NPC4的工作机制，为真核生物磷脂水解酶家族的分子机制提供了新见解。

非特异性磷脂酶C（NPC）是植物特有的一类磷脂酶，受低磷胁迫诱导表达。NPCs通过水解细胞质膜上的多种膜磷脂和鞘磷脂，介导膜脂重塑，回收、利用无机磷，维持细胞磷酸盐稳态，在植物的生长、发育过程中发挥重要作用。相比于其它磷脂酶（A1/A2/D/PI-PLC）水解底物的分子机制研究，NPCs是迄今为止唯一一类尚未被阐明的磷脂酶。

刘主课题组联合郭亮课题组，采用多种生物物理技术手段，综合结构分析与动态表征，揭示了植物NPC4水解底物的分子机制（图1）。研究发现，NPC4的三维结构不同于所有已知的磷脂酶，采用独特的结构形式发挥功能；催化口袋位于NPC4的磷脂酶结构域（PD），新鉴定到的C端结构域（CTD）虽然不直接参与底物的水解，但它对于NPC4的活性是必须的，并通过与PD的相互作用，稳定PD的催化口袋，使其形成催化构象。结合生化分析，研究鉴定了NPC4水解底物的关键氨基酸，提出了酶催化反应机理；通过分子对接与分子动力学模拟，团队进一步发现了多种磷脂分子可以结合到NPC4的催化口袋，进而从分子层面证实了NPC4具备低的底物特异性特点。该研究从机制上阐明了植物NPC的工作机理，为磷脂酶家族的催化机理提供了新的机制和见解，可为植物和作物磷高效利用的遗传改良提供重要参考。

图1. 多技术联用，结合结构基础、动态表征、生化分析，阐明NPC4的CTD稳定PD的催化构象，进而催化底物水解的分子机制。

论文链接：https://www.nature.com/articles/s41467-023-35915-4

南湖新闻网链接：http://news.hzau.edu.cn/2023/0113/65516.shtml